近日，我所獸醫(yī)生物技術國家重點實驗室豬烈性傳染病創(chuàng)新團隊經(jīng)過系統(tǒng)研究，首次發(fā)現(xiàn)豬源RNF114（pRNF114）具有抑制豬瘟病毒（CSFV）復制的功能，并證實pRNF114通過泛素化降解CSFV NS4B蛋白進而抑制CSFV的復制。相關研究成果以“Porcine RING finger protein 114 inhibits classical swine fever virus replication via the K27-linked polyubiquitination of viral NS4B”為題，發(fā)表在病毒學專業(yè)期刊《病毒學雜志（Journal of Virology）》上。
RNF114包含5個保守的結構域：RING結構、C2HC結構、2個C2H2鋅指結構和UIM結構，RING區(qū)域賦予其E3泛素連接酶活性。目前，有報道稱，人源RNF114參與調(diào)控RIG-I/MDA5信號通路、T細胞激活、細胞周期、細胞分化和衰老過程，鮮有文獻報道RNF114與病毒的相互作用關系。基于前期的研究發(fā)現(xiàn)，pRNF114為潛在的抗CSFV宿主分子，但其調(diào)控CSFV復制的機制未知。
本研究首先證實，pRNF114的mRNA轉錄水平隨著CSFV感染時間、感染劑量的增加而上調(diào)，說明pRNF114可能參與調(diào)控CSFV的復制。在pRNF114抗病毒功能方面，通過過表達及敲除pRNF114試驗均證實，pRNF114是一種抗CSFV復制的宿主分子；在pRNF114抗CSFV分子機制方面，首先揭示pRNF114抑制CSFV復制依賴其E3泛素連接酶活性；其次證實pRNF114與CSFV NS4B蛋白存在直接的相互作用，并催化NS4B蛋白發(fā)生K27連接的聚泛素化修飾，進而通過蛋白酶體途徑降解NS4B蛋白。本研究首次解析了pRNF114抗CSFV復制的分子機制，豐富了E3泛素連接酶直接抗病毒的功能。
張越秀碩士和張華偉碩士為本研究的共同第一作者，李連峰副研究員和仇華吉研究員為共同通訊作者。該研究得到國家自然科學基金項目（31702220、31630080和31672537）、黑龍江省自然科學基金項目（QC2017027）及中國博士后基金項目（2017M620979）的資助。（李連峰）
文章鏈接：https://jvi.asm.org/content/early/2019/08/08/JVI.01248-19
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