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　　中國農(nóng)業(yè)科學(xué)院哈爾濱獸醫(yī)研究所基礎(chǔ)免疫創(chuàng)新團(tuán)隊(duì)賈洪林課題組同日本東京大學(xué)Noboru Mizushima教授以及京都大學(xué)、長崎大學(xué)等的研究者合作，在原蟲中發(fā)現(xiàn)了一種類泛素化系統(tǒng)的進(jìn)化現(xiàn)象。該研究進(jìn)一步加深了對泛素和類泛素蛋白與底物共價(jià)結(jié)合的生物學(xué)意義的理解。近日，相關(guān)研究成果在線發(fā)表在《自然結(jié)構(gòu)與分子生物學(xué)（Nature Structural & Molecular Biology》上（NSMB-A40974B）。

　　泛素和類泛素蛋白（UBLs）是一種小分子蛋白，參與多種多樣的細(xì)胞生物學(xué)過程，包括蛋白酶體途徑和自噬途徑的蛋白降解，動植物機(jī)體的免疫應(yīng)答，動植物細(xì)胞內(nèi)的DNA修復(fù)以及信號傳導(dǎo)等。這些小分子蛋白通過異肽鍵共價(jià)結(jié)合到底物分子上，從而對底物分子進(jìn)行修飾。

　　UBLs和底物共價(jià)偶聯(lián)過程中都需要消耗三磷酸腺苷（ATP）并且依賴于泛素激活酶和泛素偶聯(lián)酶以及泛素連接酶的作用。目前普遍認(rèn)為，這樣的共價(jià)結(jié)合機(jī)制使得UBLs不需要和各種不同底物間形成相互作用面，從而有利于UBLs和多種底物牢固的結(jié)合。但是如果UBLs只有一種底物的時(shí)候，就沒有必要利用這種消耗能量的共價(jià)結(jié)合機(jī)制進(jìn)行結(jié)合。

　　龐宇等人在原蟲和酵母中發(fā)現(xiàn)了這一理論的直接證據(jù)。在弓形蟲和瘧原蟲中類泛素蛋白ATG12和ATG5以非共價(jià)鍵的形式結(jié)合，但是仍然具有促進(jìn)自噬相關(guān)蛋白ATG8酯化的活性。一些酵母（例如Komagataella phaffii）的ATG12和ATG5也存在類似的非共價(jià)結(jié)合。該研究發(fā)現(xiàn)了UBLs共價(jià)結(jié)合向非共價(jià)結(jié)合作用的進(jìn)化方式的直接證據(jù)，為理解UBLs分子作用機(jī)制提供了新的依據(jù)。（賈洪林）

　　論文鏈接：https://rdcu.be/bsQRF

       媒體報(bào)道：有證據(jù)了！更“經(jīng)濟(jì)”的蛋白修飾機(jī)制—新聞—科學(xué)網(wǎng)http://news.sciencenet.cn/htmlnews/2019/3/424553.shtm?from=timeline